Differences

This shows you the differences between two versions of the page.

--- bend:pdb_example [2020/03/24 17:34]
fsilesc created
+++ bend:pdb_example [2020/03/24 18:02] (current)
fsilesc
@@ Line 1: / Line 1: @@
-MODEL     7089
+HEADER, TITLE and AUTHOR records
-COMPND    Amb264320
+provide information about the researchers who defined the structure; numerous other types of records are available to provide other types of information.
-AUTHOR    GENERATED BY OPEN BABEL 3.0.0
-HETATM    1  O   UNL     1      -2.347   0.000  -0.125  1.00  0.00           O
-HETATM    2  C   UNL     1      -1.282   0.000  -0.740  1.00  0.00           C
-HETATM    3  C   UNL     1       0.000   0.000   0.000  1.00  0.00           C
-HETATM    4  C   UNL     1       0.000   0.000   1.400  1.00  0.00           C
-HETATM    5  C   UNL     1       1.212   0.000   2.100  1.00  0.00           C
-HETATM    6  C   UNL     1       2.425   0.000   1.400  1.00  0.00           C
-HETATM    7  C   UNL     1       2.425   0.000   0.000  1.00  0.00           C
-HETATM    8  C   UNL     1       1.212   0.000  -0.700  1.00  0.00           C
-HETATM    9  C   UNL     1      -1.282   0.000  -2.250  1.00  0.00           C
-HETATM   10  C   UNL     1      -2.705   0.000  -2.753  1.00  0.00           C
-HETATM   11  O   UNL     1      -3.640   0.000  -1.954  1.00  0.00           O
-HETATM   12  C   UNL     1      -2.976   0.000  -4.208  1.00  0.00           C
-HETATM   13  C   UNL     1      -4.296   0.000  -4.675  1.00  0.00           C
-HETATM   14  C   UNL     1      -4.551   0.000  -6.051  1.00  0.00           C
-HETATM   15  C   UNL     1      -3.487   0.000  -6.961  1.00  0.00           C
-HETATM   16  C   UNL     1      -2.167   0.000  -6.495  1.00  0.00           C
-HETATM   17  C   UNL     1      -1.912   0.000  -5.118  1.00  0.00           C
-CONECT    1    2    2
-CONECT    2    1    1    3    9
-CONECT    3    2    4    4    8
-CONECT    4    3    3    5
-CONECT    5    4    6    6
-CONECT    6    5    5    7
-CONECT    7    6    8    8
-CONECT    8    7    7    3
-CONECT    9    2   10
-CONECT   10    9   11   11   12
-CONECT   11   10   10
-CONECT   12   10   13   13   17
-CONECT   13   12   12   14
-CONECT   14   13   15   15
-CONECT   15   14   14   16
-CONECT   16   15   17   17
-CONECT   17   16   16   12
-MASTER        0    0    0    0    0    0    0    0   17    0   17    0
-ENDMDL
+REMARK records can contain free-form annotation, but they also accommodate standardized information; for example, the REMARK 350 BIOMT records describe how to compute the coordinates of the experimentally observed multimer from those of the explicitly specified ones of a single repeating unit.
+SEQRES records give the sequences of the three peptide chains (named A, B and C), and usually span multiple lines.
+ATOM records describe the coordinates of the atoms that are part of the protein. For example, the first ATOM line above describes the alpha-N atom of the first residue of peptide chain A, which is a proline residue; the first three floating point numbers are its x, y and z coordinates and are in units of Ångströms. The next three columns are the occupancy, temperature factor, and the element name, respectively.
+HETATM records describe coordinates of hetero-atoms, that is those atoms which are not part of the protein molecule.
+<file>
+HEADER    VIRAL PROTEIN                           26-JAN-20   6LU7
+TITLE     THE CRYSTAL STRUCTURE OF COVID-19 MAIN PROTEASE IN COMPLEX WITH AN
+TITLE    2 INHIBITOR N3
+COMPND    MOL_ID: 1;
+COMPND   2 MOLECULE: SARS-COV-2 MAIN PROTEASE;
+COMPND   3 CHAIN: A;
+COMPND   4 ENGINEERED: YES;
+COMPND   5 MOL_ID: 2;
+COMPND   6 MOLECULE: N-[(5-METHYLISOXAZOL-3-YL)CARBONYL]ALANYL-L-VALYL-N~1~-
+COMPND   7 ((1R,2Z)-4-(BENZYLOXY)-4-OXO-1-{[(3R)-2-OXOPYRROLIDIN-3-
+COMPND   8 YL]METHYL}BUT-2-ENYL)-L-LEUCINAMIDE;
+COMPND   9 CHAIN: C;
+COMPND  10 ENGINEERED: YES
+SOURCE    MOL_ID: 1;
+SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SEVERE ACUTE RESPIRATORY SYNDROME CORONAVIRUS
+SOURCE   3 2;
+SOURCE   4 ORGANISM_COMMON: SARS-COV-2;
+SOURCE   5 ORGANISM_TAXID: 2697049;
+SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);
+SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;
+SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;
+SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PGEX-6P-1;
+SOURCE  10 MOL_ID: 2;
+SOURCE  11 SYNTHETIC: YES;
+SOURCE  12 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;
+SOURCE  13 ORGANISM_TAXID: 32630
+KEYWDS    PROTEASE, VIRAL PROTEIN
+EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION
+AUTHOR    X.LIU,B.ZHANG,Z.JIN,H.YANG,Z.RAO
+REVDAT   6   18-MAR-20 6LU7    1       JRNL
+REVDAT   5   11-MAR-20 6LU7    1       COMPND SOURCE
+REVDAT   4   26-FEB-20 6LU7    1       REMARK
+REVDAT   3   19-FEB-20 6LU7    1       TITLE  JRNL
+REVDAT   2   12-FEB-20 6LU7    1       TITLE  COMPND JRNL   REMARK
+REVDAT   2 2                   1       SHEET  LINK   SITE   ATOM
+REVDAT   1   05-FEB-20 6LU7    0
+JRNL        AUTH   Z.JIN,X.DU,Y.XU,Y.DENG,M.LIU,Y.ZHAO,B.ZHANG,X.LI,L.ZHANG,
+JRNL        AUTH 2 C.PENG,Y.DUAN,J.YU,L.WANG,K.YANG,F.LIU,R.JIANG,X.YANG,T.YOU,
+JRNL        AUTH 3 X.LIU,X.YANG,F.BAI,H.LIU,X.LIU,L.GUDDAT,W.XU,G.XIAO,C.QIN,
+JRNL        AUTH 4 Z.SHI,H.JIANG,Z.RAO,H.YANG
+JRNL        TITL   STRUCTURE OF MPRO FROM COVID-19 VIRUS AND DISCOVERY OF ITS
+JRNL        TITL 2 INHIBITORS.
+JRNL        REF    BIORXIV                                    2020
+JRNL        REFN
+JRNL        DOI    10.1101/2020.02.26.964882
+REMARK   2
+REMARK   2 RESOLUTION.    2.16 ANGSTROMS.
+REMARK   3
+REMARK   3 REFINEMENT.
+REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX 1.17.1_3660
+REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN
+REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,
+REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,
+REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,
+REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,
+REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,
+REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT
+REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART
+REMARK   3
+REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML
+REMARK   3
+REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.
+REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.16
+REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 27.81
+REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.340
+REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.5
+REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 19432
+REMARK   3
+REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
+REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.204
+REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.202
+REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.235
+REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.130
+REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 997
+REMARK   3
+REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).
+REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE
+REMARK   3     1 27.8100 -  4.1200    1.00     2689   147  0.1725 0.2049
+REMARK   3     2  4.1200 -  3.2700    1.00     2646   148  0.1897 0.2261
+REMARK   3     3  3.2700 -  2.8600    1.00     2616   158  0.2163 0.2408
+REMARK   3     4  2.8600 -  2.6000    1.00     2644   134  0.2320 0.2628
+REMARK   3     5  2.6000 -  2.4100    1.00     2662   123  0.2333 0.2748
+REMARK   3     6  2.4100 -  2.2700    1.00     2610   148  0.2456 0.2742
+REMARK   3     7  2.2700 -  2.1600    0.97     2568   139  0.2617 0.2969
+REMARK   3
+REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.
+REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL
+REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11
+REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90
+REMARK   3   K_SOL              : NULL
+REMARK   3   B_SOL              : NULL
+REMARK   3
+REMARK   3  ERROR ESTIMATES.
+REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.210
+REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 27.660
+REMARK   3
+REMARK   3  B VALUES.
+REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL
+REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 42.82
+REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
+REMARK   3    B11 (A**2) : NULL
+REMARK   3    B22 (A**2) : NULL
+REMARK   3    B33 (A**2) : NULL
+REMARK   3    B12 (A**2) : NULL
+REMARK   3    B13 (A**2) : NULL
+REMARK   3    B23 (A**2) : NULL
+REMARK   3
+REMARK   3  TWINNING INFORMATION.
+REMARK   3   FRACTION: NULL
+REMARK   3   OPERATOR: NULL
+REMARK   3
+REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
+REMARK   3                 RMSD          COUNT
+REMARK   3   BOND      :   NULL           NULL
+REMARK   3   ANGLE     :   NULL           NULL
+REMARK   3   CHIRALITY :   NULL           NULL
+REMARK   3   PLANARITY :   NULL           NULL
+REMARK   3   DIHEDRAL  :   NULL           NULL
+REMARK   3
+REMARK   3  TLS DETAILS
+REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL
+REMARK   3
+REMARK   3  NCS DETAILS
+REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL
+REMARK   3
+REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL
+REMARK   4
+REMARK   4 6LU7 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11
+REMARK 100
+REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 27-JAN-20.
+REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1300015462.
+REMARK 200
+REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS
+REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
+REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 12-JAN-20
+REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100
+REMARK 200  PH                             : 6.0
+REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1
+REMARK 200
+REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y
+REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SSRF
+REMARK 200  BEAMLINE                       : BL17U1
+REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL
+REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M
+REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.07180
+REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL
+REMARK 200  OPTICS                         : NULL
+REMARK 200
+REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL
+REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS EIGER X 16M
+REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XIA2
+REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XIA2
+REMARK 200
+REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 19455
+REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.160
+REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 42.290
+REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL
+REMARK 200
+REMARK 200 OVERALL.
+REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 100.0
+REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.600
+REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.18900
+REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL
+REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 6.3000
+REMARK 200
+REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
+REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.16
+REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.22
+REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0
+REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 6.10
+REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 1.47200
+REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL
+REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL
+REMARK 200
+REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH
+REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT
+REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER
+REMARK 200 STARTING MODEL: 2HOB
+REMARK 200
+REMARK 200 REMARK: NULL
+REMARK 280
+REMARK 280 CRYSTAL
+REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 53.53
+REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.65
+REMARK 280
+REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 2% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 6000, 3%
+REMARK 280  DMSO, 1MM DTT, 0.1M MES BUFFER (PH 6.0), PROTEIN CONCENTRATION
+REMARK 280  5MG/ML, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K,
+REMARK 280  EVAPORATION
+REMARK 290
+REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
+REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1
+REMARK 290
+REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY
+REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR
+REMARK 290       1555   X,Y,Z
+REMARK 290       2555   -X,Y,-Z
+REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z
+REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z
+REMARK 290
+REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER
+REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR
+REMARK 290
+REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS
+REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM
+REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY
+REMARK 290 RELATED MOLECULES.
+REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       48.96550
+REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       39.73850
+REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
+REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       48.96550
+REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       39.73850
+REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000
+REMARK 290
+REMARK 290 REMARK: NULL
+REMARK 300
+REMARK 300 BIOMOLECULE: 1
+REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM
+REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN
+REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON
+REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.
+REMARK 350
+REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN
+REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE
+REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS
+REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND
+REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.
+REMARK 350
+REMARK 350 BIOMOLECULE: 1
+REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC
+REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC
+REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA
+REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 5180 ANGSTROM**2
+REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 25220 ANGSTROM**2
+REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -27.0 KCAL/MOL
+REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, C
+REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
+REMARK 350   BIOMT1   2 -1.000000  0.000000  0.000000      -43.04696
+REMARK 350   BIOMT2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
+REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000 -1.000000       94.23992
+REMARK 375
+REMARK 375 SPECIAL POSITION
+REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS
+REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL
+REMARK 375 POSITIONS.
+REMARK 375
+REMARK 375 ATOM RES CSSEQI
+REMARK 375      HOH A 473  LIES ON A SPECIAL POSITION.
+REMARK 400
+REMARK 400 COMPOUND
+REMARK 400
+REMARK 400 THE N-[(5-METHYLISOXAZOL-3-YL)CARBONYL]ALANYL-L-VALYL-N~1~-((1R,2Z)-
+REMARK 400 4-(BENZYLOXY)-4-OXO-1-{[(3R)-2-OXOPYRROLIDIN-3-YL]METHYL}BUT-2-ENYL)
+REMARK 400 -L-LEUCINAMIDE IS PEPTIDE-LIKE, A MEMBER OF INHIBITOR CLASS.
+REMARK 400
+REMARK 400  GROUP: 1
+REMARK 400   NAME: N-[(5-METHYLISOXAZOL-3-YL)CARBONYL]ALANYL-L-VALYL-N~1~-((1R,
+REMARK 400         2Z)-4-(BENZYLOXY)-4-OXO-1-{[(3R)-2-OXOPYRROLIDIN-3-YL]
+REMARK 400         METHYL}BUT-2-ENYL)-L-LEUCINAMIDE
+REMARK 400   CHAIN: C
+REMARK 400   COMPONENT_1: PEPTIDE LIKE POLYMER
+REMARK 400   DESCRIPTION: NULL
+REMARK 500
+REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
+REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS
+REMARK 500
+REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC
+REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15
+REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A
+REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375
+REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE
+REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.
+REMARK 500
+REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:
+REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS
+REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS
+REMARK 500
+REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE
+REMARK 500   O    HOH A   402     O    HOH A   402     2558     2.14
+REMARK 500
+REMARK 500 REMARK: NULL
+REMARK 500
+REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
+REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS
+REMARK 500
+REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES
+REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE
+REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN
+REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
+REMARK 500
+REMARK 500 STANDARD TABLE:
+REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)
+REMARK 500
+REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999
+REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996
+REMARK 500
+REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION
+REMARK 500    VAL C   3   C     LEU C   4   N       0.172
+REMARK 500
+REMARK 500 REMARK: NULL
+REMARK 500
+REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
+REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES
+REMARK 500
+REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:
+REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;
+REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
+REMARK 500
+REMARK 500 STANDARD TABLE:
+REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)
+REMARK 500
+REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-
+REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400
+REMARK 500
+REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI
+REMARK 500    ASP A  33     -127.41     56.48
+REMARK 500    ASN A  51       80.30   -153.07
+REMARK 500    ASN A  84     -110.54     57.92
+REMARK 500    TYR A 154      -78.77   -129.98
+REMARK 500    PRO A 184       48.48    -85.77
+REMARK 500    THR A 304      -61.82   -127.16
+REMARK 500
+REMARK 500 REMARK: NULL
+DBREF  6LU7 A    1   306  PDB    6LU7     6LU7             1    306
+DBREF  6LU7 C    1     6  PDB    6LU7     6LU7             1      6
+SEQRES   1 A  306  SER GLY PHE ARG LYS MET ALA PHE PRO SER GLY LYS VAL
+SEQRES   2 A  306  GLU GLY CYS MET VAL GLN VAL THR CYS GLY THR THR THR
+SEQRES   3 A  306  LEU ASN GLY LEU TRP LEU ASP ASP VAL VAL TYR CYS PRO
+SEQRES   4 A  306  ARG HIS VAL ILE CYS THR SER GLU ASP MET LEU ASN PRO
+SEQRES   5 A  306  ASN TYR GLU ASP LEU LEU ILE ARG LYS SER ASN HIS ASN
+SEQRES   6 A  306  PHE LEU VAL GLN ALA GLY ASN VAL GLN LEU ARG VAL ILE
+SEQRES   7 A  306  GLY HIS SER MET GLN ASN CYS VAL LEU LYS LEU LYS VAL
+SEQRES   8 A  306  ASP THR ALA ASN PRO LYS THR PRO LYS TYR LYS PHE VAL
+SEQRES   9 A  306  ARG ILE GLN PRO GLY GLN THR PHE SER VAL LEU ALA CYS
+SEQRES  10 A  306  TYR ASN GLY SER PRO SER GLY VAL TYR GLN CYS ALA MET
+SEQRES  11 A  306  ARG PRO ASN PHE THR ILE LYS GLY SER PHE LEU ASN GLY
+SEQRES  12 A  306  SER CYS GLY SER VAL GLY PHE ASN ILE ASP TYR ASP CYS
+SEQRES  13 A  306  VAL SER PHE CYS TYR MET HIS HIS MET GLU LEU PRO THR
+SEQRES  14 A  306  GLY VAL HIS ALA GLY THR ASP LEU GLU GLY ASN PHE TYR
+SEQRES  15 A  306  GLY PRO PHE VAL ASP ARG GLN THR ALA GLN ALA ALA GLY
+SEQRES  16 A  306  THR ASP THR THR ILE THR VAL ASN VAL LEU ALA TRP LEU
+SEQRES  17 A  306  TYR ALA ALA VAL ILE ASN GLY ASP ARG TRP PHE LEU ASN
+SEQRES  18 A  306  ARG PHE THR THR THR LEU ASN ASP PHE ASN LEU VAL ALA
+SEQRES  19 A  306  MET LYS TYR ASN TYR GLU PRO LEU THR GLN ASP HIS VAL
+SEQRES  20 A  306  ASP ILE LEU GLY PRO LEU SER ALA GLN THR GLY ILE ALA
+SEQRES  21 A  306  VAL LEU ASP MET CYS ALA SER LEU LYS GLU LEU LEU GLN
+SEQRES  22 A  306  ASN GLY MET ASN GLY ARG THR ILE LEU GLY SER ALA LEU
+SEQRES  23 A  306  LEU GLU ASP GLU PHE THR PRO PHE ASP VAL VAL ARG GLN
+SEQRES  24 A  306  CYS SER GLY VAL THR PHE GLN
+SEQRES   1 C    6  02J ALA VAL LEU PJE 010
+HET    02J  C   1       8
+HET    PJE  C   5      13
+HET    010  C   6       8
+HETNAM     02J 5-METHYL-1,2-OXAZOLE-3-CARBOXYLIC ACID
+HETNAM     PJE (E,4S)-4-AZANYL-5-[(3S)-2-OXIDANYLIDENEPYRROLIDIN-3-
+HETNAM   2 PJE  YL]PENT-2-ENOIC ACID
+HETNAM     010 PHENYLMETHANOL
+FORMUL   2  02J    C5 H5 N O3
+FORMUL   2  PJE    C9 H14 N2 O3
+FORMUL   2  010    C7 H8 O
+FORMUL   3  HOH   *84(H2 O)
+HELIX    1 AA1 SER A   10  GLY A   15  1                                   6
+HELIX    2 AA2 HIS A   41  CYS A   44  5                                   4
+HELIX    3 AA3 ASN A   53  ARG A   60  1                                   8
+HELIX    4 AA4 SER A   62  PHE A   66  5                                   5
+HELIX    5 AA5 ILE A  200  ASN A  214  1                                  15
+HELIX    6 AA6 THR A  226  TYR A  237  1                                  12
+HELIX    7 AA7 THR A  243  LEU A  250  1                                   8
+HELIX    8 AA8 LEU A  250  GLY A  258  1                                   9
+HELIX    9 AA9 ALA A  260  GLY A  275  1                                  16
+HELIX   10 AB1 THR A  292  SER A  301  1                                  10
+SHEET    1 AA1 7 VAL A  73  LEU A  75  0
+SHEET    2 AA1 7 LEU A  67  ALA A  70 -1  N  ALA A  70   O  VAL A  73
+SHEET    3 AA1 7 MET A  17  CYS A  22 -1  N  THR A  21   O  LEU A  67
+SHEET    4 AA1 7 THR A  25  LEU A  32 -1  O  LEU A  27   N  VAL A  20
+SHEET    5 AA1 7 VAL A  35  PRO A  39 -1  O  TYR A  37   N  LEU A  30
+SHEET    6 AA1 7 VAL A  86  VAL A  91 -1  O  LEU A  87   N  CYS A  38
+SHEET    7 AA1 7 VAL A  77  GLN A  83 -1  N  SER A  81   O  LYS A  88
+SHEET    1 AA2 5 TYR A 101  PHE A 103  0
+SHEET    2 AA2 5 VAL A 157  GLU A 166  1  O  VAL A 157   N  LYS A 102
+SHEET    3 AA2 5 VAL A 148  ILE A 152 -1  N  ASN A 151   O  SER A 158
+SHEET    4 AA2 5 THR A 111  TYR A 118 -1  N  SER A 113   O  PHE A 150
+SHEET    5 AA2 5 SER A 121  ALA A 129 -1  O  CYS A 128   N  PHE A 112
+SHEET    1 AA3 3 TYR A 101  PHE A 103  0
+SHEET    2 AA3 3 VAL A 157  GLU A 166  1  O  VAL A 157   N  LYS A 102
+SHEET    3 AA3 3 HIS A 172  THR A 175 -1  O  ALA A 173   N  MET A 165
+LINK         SG  CYS A 145                 C20 PJE C   5     1555   1555  1.77
+LINK         C41 02J C   1                 N   ALA C   2     1555   1555  1.47
+LINK         C   LEU C   4                 N5  PJE C   5     1555   1555  1.49
+LINK         C22 PJE C   5                 O   010 C   6     1555   1555  1.42
+CRYST1   97.931   79.477   51.803  90.00 114.55  90.00 C 1 2 1       4
+ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
+ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
+ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
+SCALE1      0.010211  0.000000  0.004665        0.00000
+SCALE2      0.000000  0.012582  0.000000        0.00000
+SCALE3      0.000000  0.000000  0.021223        0.00000
+ATOM      1  N   SER A   1     -32.073   9.085  33.695  1.00 38.90           N
+ATOM      2  CA  SER A   1     -32.156   8.073  34.741  1.00 37.44           C
+ATOM      3  C   SER A   1     -30.857   8.000  35.536  1.00 34.96           C
+ATOM      4  O   SER A   1     -30.047   8.926  35.507  1.00 33.29           O
+ATOM      5  CB  SER A   1     -32.483   6.704  34.140  1.00 44.07           C
+ATOM      6  OG  SER A   1     -31.312   6.067  33.660  1.00 47.56           O
+ATOM      7  N   GLY A   2     -30.665   6.892  36.240  1.00 36.02           N
+ATOM      8  CA  GLY A   2     -29.510   6.712  37.092  1.00 34.67           C
+ATOM      9  C   GLY A   2     -29.828   6.998  38.551  1.00 38.34           C
+ATOM     10  O   GLY A   2     -30.810   7.663  38.892  1.00 45.40           O
+ATOM     11  N   PHE A   3     -28.974   6.479  39.430  1.00 38.38           N
+ATOM     12  CA  PHE A   3     -29.155   6.661  40.866  1.00 36.10           C
+ATOM     13  C   PHE A   3     -27.790   6.744  41.527  1.00 44.18           C
+ATOM     14  O   PHE A   3     -26.981   5.820  41.399  1.00 40.82           O
+ATOM     15  CB  PHE A   3     -29.978   5.522  41.468  1.00 38.52           C
+ATOM     16  CG  PHE A   3     -30.635   5.875  42.770  1.00 40.78           C
+ATOM     17  CD1 PHE A   3     -31.642   6.824  42.816  1.00 43.38           C
+ATOM     18  CD2 PHE A   3     -30.247   5.261  43.949  1.00 40.00           C
+ATOM     19  CE1 PHE A   3     -32.251   7.155  44.012  1.00 42.94           C
+ATOM     20  CE2 PHE A   3     -30.851   5.586  45.148  1.00 40.35           C
+ATOM     21  CZ  PHE A   3     -31.854   6.534  45.179  1.00 43.94           C
+ATOM     22  N   ARG A   4     -27.541   7.844  42.233  1.00 39.42           N
+ATOM     23  CA  ARG A   4     -26.277   8.066  42.915  1.00 38.88           C
+ATOM     24  C   ARG A   4     -26.545   8.642  44.296  1.00 40.55           C
+ATOM     25  O   ARG A   4     -27.552   9.320  44.517  1.00 36.11           O
+ATOM     26  CB  ARG A   4     -25.367   9.020  42.127  1.00 36.87           C
+ATOM     27  CG  ARG A   4     -24.669   8.388  40.936  1.00 42.81           C
+ATOM     28  CD  ARG A   4     -23.342   7.771  41.340  1.00 42.72           C
+ATOM     29  NE  ARG A   4     -22.460   7.579  40.193  1.00 47.79           N
+ATOM     30  CZ  ARG A   4     -21.235   7.068  40.270  1.00 53.27           C
+ATOM     31  NH1 ARG A   4     -20.744   6.693  41.443  1.00 47.42           N
+ATOM     32  NH2 ARG A   4     -20.502   6.930  39.173  1.00 49.36           N
+ATOM     33  N   LYS A   5     -25.636   8.362  45.227  1.00 34.78           N
+ATOM     34  CA  LYS A   5     -25.667   9.020  46.528  1.00 36.92           C
+ATOM     35  C   LYS A   5     -25.399  10.504  46.317  1.00 32.31           C
+ATOM     36  O   LYS A   5     -24.261  10.908  46.053  1.00 37.11           O
+ATOM     37  CB  LYS A   5     -24.643   8.396  47.471  1.00 39.24           C
+ATOM     38  CG  LYS A   5     -25.062   8.413  48.934  1.00 39.96           C
+ATOM     39  CD  LYS A   5     -24.326   7.353  49.740  1.00 43.24           C
+ATOM     40  CE  LYS A   5     -24.965   5.984  49.571  1.00 48.83           C
+ATOM     41  NZ  LYS A   5     -24.162   4.914  50.226  1.00 58.11           N
+ATOM     42  N   MET A   6     -26.446  11.316  46.414  1.00 25.57           N
+ATOM     43  CA  MET A   6     -26.400  12.716  46.023  1.00 36.94           C
+ATOM     44  C   MET A   6     -26.467  13.607  47.255  1.00 30.91           C
+ATOM     45  O   MET A   6     -27.368  13.459  48.088  1.00 28.98           O
+ATOM     46  CB  MET A   6     -27.548  13.047  45.068  1.00 32.35           C
+ATOM     47  CG  MET A   6     -27.370  14.341  44.297  1.00 41.91           C
+ATOM     48  SD  MET A   6     -28.586  14.521  42.977  1.00 50.06           S
+ATOM     49  CE  MET A   6     -28.245  13.061  41.999  1.00 42.04           C
+ATOM     50  N   ALA A   7     -25.516  14.525  47.363  1.00 24.70           N
+ATOM     51  CA  ALA A   7     -25.496  15.526  48.417  1.00 31.84           C
+ATOM     52  C   ALA A   7     -26.118  16.824  47.917  1.00 39.13           C
+ATOM     53  O   ALA A   7     -26.143  17.108  46.717  1.00 30.67           O
+ATOM     54  CB  ALA A   7     -24.065  15.781  48.898  1.00 31.91           C
+ATOM     55  N   PHE A   8     -26.629  17.612  48.859  1.00 35.53           N
+ATOM     56  CA  PHE A   8     -27.182  18.909  48.513  1.00 34.19           C
+ATOM     57  C   PHE A   8     -26.060  19.874  48.132  1.00 35.86           C
+ATOM     58  O   PHE A   8     -24.929  19.740  48.607  1.00 37.71           O
+ATOM     59  CB  PHE A   8     -27.983  19.479  49.680  1.00 31.88           C
+ATOM     60  CG  PHE A   8     -29.339  18.855  49.850  1.00 34.04           C
+ATOM     61  CD1 PHE A   8     -30.396  19.234  49.041  1.00 37.68           C
+ATOM     62  CD2 PHE A   8     -29.557  17.893  50.822  1.00 32.78           C
+ATOM     63  CE1 PHE A   8     -31.646  18.663  49.196  1.00 38.75           C
+ATOM     64  CE2 PHE A   8     -30.804  17.319  50.982  1.00 35.47           C
+ATOM     65  CZ  PHE A   8     -31.849  17.705  50.168  1.00 40.42           C
+ATOM     66  N   PRO A   9     -26.342  20.843  47.261  1.00 35.98           N
+ATOM     67  CA  PRO A   9     -25.340  21.872  46.956  1.00 37.27           C
+ATOM     68  C   PRO A   9     -24.923  22.612  48.219  1.00 33.84           C
+ATOM     69  O   PRO A   9     -25.761  23.012  49.030  1.00 38.14           O
+ATOM     70  CB  PRO A   9     -26.066  22.790  45.966  1.00 38.03           C
+ATOM     71  CG  PRO A   9     -27.105  21.918  45.343  1.00 42.20           C
+ATOM     72  CD  PRO A   9     -27.551  20.986  46.433  1.00 40.32           C
+ATOM     73  N   SER A  10     -23.613  22.787  48.383  1.00 35.35           N
+ATOM     74  CA  SER A  10     -23.037  23.278  49.626  1.00 38.41           C
+ATOM     75  C   SER A  10     -22.730  24.770  49.600  1.00 37.76           C
+ATOM     76  O   SER A  10     -22.106  25.275  50.538  1.00 34.95           O
+ATOM     77  CB  SER A  10     -21.762  22.498  49.953  1.00 33.59           C
+ATOM     78  OG  SER A  10     -20.780  22.691  48.950  1.00 36.17           O
+ATOM     79  N   GLY A  11     -23.156  25.485  48.556  1.00 41.13           N
+ATOM     80  CA  GLY A  11     -22.802  26.892  48.440  1.00 38.60           C
+ATOM     81  C   GLY A  11     -23.316  27.735  49.592  1.00 38.39           C
+ATOM     82  O   GLY A  11     -22.598  28.590  50.117  1.00 46.36           O
+ATOM     83  N   LYS A  12     -24.564  27.505  50.005  1.00 38.09           N
+ATOM     84  CA  LYS A  12     -25.146  28.293  51.086  1.00 36.59           C
+ATOM     85  C   LYS A  12     -24.552  27.946  52.445  1.00 39.48           C
+ATOM     86  O   LYS A  12     -24.652  28.754  53.375  1.00 40.17           O
+ATOM     87  CB  LYS A  12     -26.663  28.106  51.107  1.00 42.83           C
+ATOM     88  CG  LYS A  12     -27.354  28.626  49.856  1.00 42.78           C
+ATOM     89  CD  LYS A  12     -28.638  27.867  49.562  1.00 57.42           C
+ATOM     90  CE  LYS A  12     -29.857  28.610  50.085  1.00 57.45           C
+ATOM     91  NZ  LYS A  12     -30.058  28.392  51.544  1.00 55.48           N
+ATOM     92  N   VAL A  13     -23.940  26.773  52.582  1.00 38.78           N
+ATOM     93  CA  VAL A  13     -23.264  26.421  53.825  1.00 36.52           C
+ATOM     94  C   VAL A  13     -21.793  26.832  53.796  1.00 35.77           C
+ATOM     95  O   VAL A  13     -21.223  27.157  54.843  1.00 39.87           O
+... HERE CONTINUES MORE ATOM VALUES ....
+</file>

PRIS-Lab Wiki

User Tools

Site Tools

Differences

Page Tools